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Text File  |  1995-03-04  |  2.0 KB  |  44 lines
  1. *********************************
  2. * Transglutaminases active site *
  3. *********************************
  4.  
  5. Transglutaminases (EC 2.3.2.13)  (TGase) [1,2] are  calcium-dependent  enzymes
  6. that catalyze the cross-linking of  proteins  by  promoting  the formation  of
  7. isopeptide bonds  between  the  gamma-carboxyl  group  of  a  glutamine in one
  8. polypeptide chain and  the  epsilon-amino  group  of  a  lysine  in  a  second
  9. polypeptide chain.  TGases  also  catalyze the  conjugation  of  polyamines to
  10. proteins.
  11.  
  12. The best  known  transglutaminase  is  blood coagulation factor XIII, a plasma
  13. tetrameric protein composed of two catalytic A subunits  and two non-catalytic
  14. B subunits.  Factor XIII is responsible  for cross-linking fibrin chains, thus
  15. stabilizing the fibrin clot.
  16.  
  17. Other forms of transglutaminases  are  widely  distributed  in various organs,
  18. tissues and  body fluids.  Sequence data is available  for the following forms
  19. of TGase:
  20.  
  21.  - Tissue transglutaminase (TGase C), a monomeric ubiquitous enzyme located in
  22.    the cytoplasm.
  23.  - Transglutaminase K (Tgase K), a  membrane-bound enzyme  found  in mammalian
  24.    epidermis and important for the formation of the cornified cell envelope.
  25.  
  26. A conserved cysteine  is  known  to  be involved in the catalytic mechanism of
  27. TGases.
  28.  
  29. The erythrocyte membrane band 4.2 protein,  which  probably plays an important
  30. role in  regulating the shape of erythrocytes and their mechanical properties,
  31. is evolutionary  related  to  TGases.  However  the  active  site  cysteine is
  32. substituted by an alanine and the 4.2 protein does not show TGase activity.
  33.  
  34. -Consensus pattern: G-Q-[CA]-W-V-x-A-[GA]-V-x(2)-T-x-L-R-C-L-G
  35.                     [The first C is the active site residue]
  36. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  37. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  38. -Last update: June 1992 / Text revised.
  39.  
  40. [ 1] Ichinose A., Bottenus R.E., Davie E.W.
  41.      J. Biol. Chem. 265:13411-13414(1990).
  42. [ 2] Greenberg C.S., Birckbichler P.J., Rice R.H.
  43.      FASEB J. 5:3071-3077(1991).
  44.